Структура глобулы
В ферментах структура глобулы такова, что на ее поверхности из боковых групп аминокислот формируется так называемый активный центр. При этом набор групп самого разнообразного характера располагается в строго определенном пространственном порядке, а боковые группы, образующие активный центр, входят в состав аминокислот, весьма далеко отстающих друг от друга по длине полипептидной цепи. Это достигается за счет упорядоченной упаковки цепи в глобулу.
Устроенный таким образом активный центр захватывает молекулы реагирующих веществ (субстратов), активирует их и ориентирует в пространстве, т. е. выполняет функции «молекулярных щипцов». Вполне понятно, что встраиваться в такие «щипцы» могут только молекулы определенной структуры. Этим обеспечивается очень высокая специфичность ферментативного катализа. Так, гидролиз метиловых эфиров N-ацетилглицинл и N-ацетилфенилаланина (второй субстрат отличается от первого всего лишь наличием группы СеНбСНг, удаленной на два углеродных атома от расщепляемой связи) под действием а-химотрипсина идет со скоростями, различающимися в 106 раз. В то же время щелочной гидролиз обоих субстратов идет с одинаковой скоростью.
Итак, мы убедились, что ферменты исключительно активные и специфичные катализаторы.